El trabajo, titulado «Cofactors facilitate bona fide prion misfolding in vitro but are not necessary for the infectivity of recombinant murine prions», demuestra que si bien ciertos cofactores como el sulfato de dextrano pueden facilitar el proceso de malplegamiento de la proteína priónica, no son indispensables para que los priones resultantes sean infecciosos.

Utilizando un sistema optimizado de amplificación denominado PMSA, los investigadores consiguieron generar diferentes cepas priónicas a partir de una única proteína modificada. Estas cepas mostraron propiedades bioquímicas y patológicas distintas, lo que pone de relieve el papel modulador de los cofactores en la formación de cepas específicas. No obstante, una vez establecidas, las propiedades infecciosas se mantienen incluso en ausencia de dichos cofactores.

Este avance permite profundizar en la comprensión de los mecanismos implicados en la aparición espontánea de enfermedades priónicas, como las formas esporádicas del síndrome de Creutzfeldt-Jakob, y abre la puerta a nuevas aproximaciones diagnósticas y terapéuticas.