Un equipo multidisciplinar liderado por investigadores del CIC bioGUNE y en colaboración con socios del proyecto NEURO-COOP, ha demostrado que la proteína priónica recombinante de ratón (recPrP), aunque se puede transformar en su forma infecciosa sin necesidad de cofactores, muestra una mayor eficiencia de conversión in vitro cuando estos están presentes. Usando modelos de protein misfolding shaking amplification (PMSA), los investigadores lograron generar priones infecciosos a partir de recPrP sin añadidos, aunque la presencia de ARN o lípidos facilitó la aparición de estructuras más estables y eficaces.

El estudio revela que la capacidad infecciosa de los priones no depende estrictamente de cofactores externos, pero estos sí influyen en la conformación estructural de la proteína mal plegada. Además, los priones generados sin cofactores fueron capaces de causar enfermedad en ratones, confirmando su autenticidad.

Estos hallazgos abren nuevas vías para producir priones infecciosos en condiciones controladas y estudiar sus propiedades estructurales sin interferencias, lo cual tiene importantes implicaciones para la investigación sobre enfermedades neurodegenerativas y para el desarrollo de herramientas diagnósticas basadas en proteínas recombinantes.