Une équipe internationale dirigée par des chercheurs de l'IRTA-CReSA et du CIC bioGUNE a montré que la souche de prion connue la plus rapide, CWD-vole, conserve ses propriétés même en l'absence de glycosylation et d'ancrage membranaire. En utilisant un modèle de souris transgénique exprimant la protéine prion du campagnol sans ancrage GPI et avec peu de glycosylation, les scientifiques ont réussi à infecter les animaux en trois passages consécutifs. Par la suite, lorsque cette souche a été réintroduite chez des souris avec une protéine prion normale, sa vitesse de propagation et ses caractéristiques neuropathologiques ont été entièrement préservées.

Cette découverte renforce l'hypothèse selon laquelle les propriétés des souches de prions sont codées dans la structure mal repliée de la protéine et ne dépendent pas nécessairement de ses modifications post-traductionnelles. En outre, elle ouvre de nouvelles perspectives pour l'étude structurelle des prions à l'aide de protéines recombinantes en l'absence de glycanes, une stratégie clé dans la recherche basée sur des techniques telles que la cryo-EM.