Une équipe internationale a évalué l'impact de 45 variantes naturelles de la protéine prionique (PrP) des cervidés sur leur stabilité thermique, leur flexibilité structurelle et leur propension au mauvais repliement spontané. À l'aide de la technique Protein Misfolding Shaking Amplification (PMSA), les chercheurs ont démontré que la plupart de ces variantes peuvent générer des prions infectieux, indépendamment de leur stabilité thermique. Cette découverte révèle la grande polyvalence de la PrP des cervidés à adopter des conformations pathologiques, avec des implications importantes dans le contexte des cas de maladie débilitante chronique (MDC) détectés en Europe, qui diffèrent des souches nord-américaines. L'étude souligne la nécessité de continuer à surveiller la diversité des variantes de la PrP et leur potentiel zoonotique.