Este estudio se acerca como nunca antes a ese misterio. Utilizando distintos glicanos sulfatados —heparina, condroitín sulfato y pentosano polisulfato— los autores logran generar nueve variantes inéditas de priones recombinantes, cada una con su propio “perfil de identidad”: patrones únicos de fragmentación, estructuras fibrilares sorprendentes y comportamientos infecciosos diferenciados en modelos animales.

Lo más fascinante es que todos estos conformadores, aun nacidos de cofactores distintos, acaban convirtiéndose en auténticas cepas priónicas, capaces de desencadenar enfermedades neurodegenerativas con rasgos propios. El hallazgo revela que ciertos cofactores pueden impulsar la aparición de priones, pero no dictan completamente su destino, abriendo la puerta a una complejidad estructural mucho mayor de la imaginada.

Un trabajo que no solo amplía nuestro entendimiento sobre cómo surgen los priones espontáneamente, sino que redefine las reglas de la diversidad conformacional en estas misteriosas proteínas infecciosas.