Une équipe multidisciplinaire dirigée par des chercheurs du CIC bioGUNE et en collaboration avec des partenaires du projet NEURO-COOP, a démontré que la protéine prion recombinante de souris (recPrP), bien qu'elle puisse être transformée en sa forme infectieuse sans besoin de cofacteurs, montre une plus grande efficacité de conversion in vitro lorsque des cofacteurs sont présents. En utilisant des modèles d'amplification par secousses de mauvais repliement des protéines (PMSA), les chercheurs ont pu générer des prions infectieux à partir de la recPrP sans ajouts, bien que la présence d'ARN ou de lipides ait facilité l'émergence de structures plus stables et plus efficaces.

L'étude révèle que la capacité infectieuse des prions ne dépend pas strictement de cofacteurs externes, mais que ceux-ci influencent la conformation structurelle de la protéine mal repliée. De plus, les prions générés sans cofacteurs ont pu provoquer des maladies chez les souris, confirmant ainsi leur authenticité.

Ces résultats ouvrent de nouvelles voies pour la production de prions infectieux dans des conditions contrôlées et l'étude de leurs propriétés structurelles sans interférence, ce qui a des implications importantes pour la recherche sur les maladies neurodégénératives et pour le développement d'outils de diagnostic basés sur des protéines recombinantes.